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Relation Structure-Fonction de La Proteine Chaperon Dnak Jean-Philippe Suppini

Relation Structure-Fonction de La Proteine Chaperon Dnak

Jean-Philippe Suppini

Published July 16th 2012
ISBN : 9783838170435
Paperback
188 pages
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 About the Book 

La proteine chaperon dEscherichia coli DnaK est la proteine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caracterisee. Ces chaperons moleculaires exercent leur fonction principale grace a des cycles successifs de fixation et de liberation desMoreLa proteine chaperon dEscherichia coli DnaK est la proteine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caracterisee. Ces chaperons moleculaires exercent leur fonction principale grace a des cycles successifs de fixation et de liberation des polypeptides, couples a des cycles dhydrolyse de lATP sous le controle de co-facteurs proteiques. Tres similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s different pourtant en termes de specificite de substrat et dinteraction. Afin de determiner les bases structurales de cette specificite, des etudes de complementation ont ete realisees en utilisant des proteines chimeres composees de differentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les resultats obtenus montrent que seules les chimeres possedant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les phenotypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la specificite de fonction de DnaK chez E.coli. Ces resultats bousculent certaines idees recues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche.